Biogenmol
  • Bioclean, ¿hacia una alternativa a los antibióticos?



    Es innegable que el descubrimiento de la penicilina dio luz verde al uso de antibióticos para luchar contra las infecciones y que a lo largo de los años se han descubierto un amplio abanico de compuestos capaces de frenar el crecimiento de las bacterias. 

     

    Sin embargo, en paralelo, ha habido un incremento de las bacterias patógenas resistentes a estos biocidas y antibióticos. Cada vez es más común ver en las redes sociales a sanitarios mostrando, con mucho pesar, análisis de pacientes con bacterias multiresistentes que no responden a ninguno de los tratamientos más comunes. Esto se debe al mal uso que se ha hecho de los antibióticos, tanto en el ámbito hospitalario/ambulatorio como en la industria de los alimentos, forzando a que, por selección natural, hayan surgido cepas resistentes, patógenas o no, que pueden intercambiar los genes de resistencia entre ellas. No obstante, hay alternativas que podrían utilizarse sin la contrapartida de las resistencias.

     

    La aparición de cepas infecciosas multirresistentes preocupa en el ámbito de la salud y muchos han llegado a tildar la situación de pandemia silenciosa. Este aspecto, junto con el hecho de que el descubrimiento de nuevos anitibióticos se ha frenado en los últimos años, lleva a mirar hacia alternativas como son los bacteriófagos o las proteínas fágicas.

     

    Esta alternativa ya se sugirió en los años 20 de siglo pasado, no obstante, se abandonó porque quedó eclipsada por los antibióticos y porque su aplicación no es aceptada por la sociedad al asociar los bacteriófagos con virus peligrosos para los humanos (aunque no lo son). 

     

    Una forma de soslayar este problema es utilizar una de las herramientas de los fagos para acabar con las bacterias, las endolisinas fágicas. Estas proteínas, codificadas por bacteriófagos, se encargan de degradar el peptidoglicano que forma parte de la pared de las bacterias, provocando la rotura, la liberación del contenido celular y la muerte. 

     

    Es por ello, que pueden ser una herramienta fundamental para luchar contra patógenos, y especialmente de patógenos en alimentos si somos capaces de producir endolisinas estables al almacenamiento, capaces de soportar altas temperaturas y que conserven su actividad.

     

    Este es el reto que se ha propuesto en el proyecto Bioclean financiado por la Agencia Valenciana de Investigación y del que el laboratorio de Estructura y Función de Enzimas del IATA es partícipe. El proyecto agrupa varias entidades centros de investigación como el FISABIO, ICMOL, AINIA y empresas como LUMENSIA y CLEANITY. Cada una aportando al proyecto en su campo de especialidad con el objetivo de alcanzar un producto válido para la industria y a nivel de mercado.

     

    La función del laboratorio de Estructura y Función de Enzimas, en el cual trabajo, es buscar y aportar al proyecto endolisinas que sean capaces de soportar la manipulación necesaria para su uso en desinfectantes, envases bioactivos, conservación de alimentos, biosensores, etc. desarrollando tecnologías que permitan seleccionar y producirlas a nivel industrial de una forma viable. Además, se plantea aplicar métodos de ingeniería molecular para modificar las propiedades de las enzimas, mejorar la actividad, permeabilidad, purificación o inmovilización. El bagaje del grupo en este campo ha sido demostrado a través de patentes y publicaciones, en distintos proyectos de ámbito nacional y europeo en el campo de las enzimas industriales. A medida que avancemos en él os iremos informando a través de distintas plataformas, así que, estad atentos…




  • AlphaFold2, ¿un antes y un después en la biología estructural?

    Cuando ves que se habla de estructura de proteínas en medios generalistas, como por ejemplo el periódico El País es que algo "gordo" esta pasando en este campo, y si buscas información y ves que un mismo grupo ha sido capaz de publicar dos artículos con pocos días de diferencia en la revista Nature, es que realmente puede ser un punto de inflexión en el campo de la estructura de proteínas. ¿Qué se ha conseguido realmente?

    No se entiende la vida sin las proteínas, ni las proteínas sin la vida, dado que son el principio y el fin de lo que los biólogos mal llamamos ya el dogma central de la biología. Nuestro ADN tiene como principal función contener las instrucciones para sintetizar las proteínas, pero este ADN no se puede copiar sin la participación de las proteínas, actuando como enzimas. Todo el metabolismo, los procesos que ocurren en un organismo, desde su nacimiento hasta su muerte, dependen de las proteínas. Reacciones químicas encadenadas entre sí que están catalizadas por ellas. Pero, además, forman parte de la estructura que nos sustenta y nos da forma, ya que las proteínas son la base de los músculos, la piel, el cabello, etc, conocidas como proteínas estructurales. 

    Conocer la estructura química de estas pequeñas máquinas moleculares ha sido el anhelo de muchos bioquímicos. Conocer la estructura permite entender el mecanismo molecular y las posibilidades catalíticas que nos ofrecen. Puede ayudarnos a entender qué ocurre cuando no funcionan correctamente, y qué ha cambiado para que no funcionen, permitiendo el diseño de fármacos para contrarrestar ese mal funcionamiento.

    La obtención de cristales de proteínas y la difracción de rayos X permitió obtener la estructura de la mayor parte de proteínas que conocemos en la actualidad. El principal cuello de botella de esta técnica es la obtención de cristales de calidad que permitan obtener una buena resolución, y obtenerlos es todo un arte con normas que no están escritas y que muchas veces implican probar distintas condiciones y esperar que alguna de ellas de los resultados esperados (o no). Ese cuello de botella ha hecho que muchas proteínas hayan tardado años en estar resueltas, sin embargo, en los últimos años nuevas tecnologías han aparecido para baipasear la obtención de cristales, como es el uso de la criomicroscopía electrónica. Meses atrás yo mismo os conté en el blog su utilidad y os di como ejemplo la resolución de la estructura de la enzima que fue el núcleo de mi tesis doctoral (aquí).

    En ocasiones estas técnicas no están a la merced de todo el mundo y se recurre al uso de modelos  para hacer inferencias sobre la posible estructura, diseñar mutaciones etc. Hasta el momento estos modelos se basaban en comparar las secuencias de aminoácidos, buscar dominios ya resueltos por los métodos anteriormente comentados e ir ensamblando la nueva estructura. Esta aproximación ha funcionado muy bien hasta el momento, sobre todo en familias de proteínas de las que existen muchas estructuras resueltas. Sin embargo, hay otras proteínas que no tienen estructuras resueltas en las que basarse y esto dificulta la obtención de modelos fiables. Este inconveniente puede quedar resuelto gracias a Alpha Fold2.

    La inteligencia artificial o "DeepLearning" es una tecnología que tenemos en la palma de nuestra mano. Se basa en algoritmos que permiten "aprender" de forma progresiva y crear "redes neuronales". Es la misma tecnología que usa Siri en nuestros iPhone para ir grabando rutinas, aprender dónde y a qué sitios solemos ir, predecir lo que escribimos, darnos sugerencias, etc. Esto no pasó...

  • De la cristalografía a la criomicroscopía



    La estructura de proteínas y la cristalografía han ido siempre de la mano. Uno de los mayores cuellos de botella para resolver una estructura era obtener buenos cristales que difractasen aportando mapas de suficiente resolución. Sin embargo, los avances en la microscopía junto con la evolución de la computación han dado a la luz una nueva técnica para resolver la estructura de proteínas que ya no requiere de la formación de cristales, se trata de la criomicroscopía.








    Que la criomicroscopía ha supuesto un paso importante para la estructura de proteínas se puede ejemplificar con una de las proteínas estrella del laboratorio de Estructura y Función de Enzimas capitaneado por Julio Polaina, la beta galactosidasa, TmLac.

    Todo se remonta al año 2011-2012 cuando empecé mi doctorado tomando esa proteína como modelo y nos propusimos, junto con Julia Sanz Aparicio y su grupo, desvelar la estructura y hacer así nuevas variantes de la proteína mediante diseño racional. Sin embargo, no ha podido ser hasta 7 años después, con la tesis ya leída, en que hemos podido publicar un artículo con la estructura de la proteína. ¿La razón? Durante todo este tiempo no ha sido posible cristalizar la proteína para que difracte a una resolución suficiente. Ha sido la criomicroscopía la que ha terminado por resolver la estructura. 

    La preparación de las muestras de proteína, a diferencia de la cristalización, no requiere del uso de altas concentraciones para la formación de cristales, facilitando así la resolución estructural de proteínas  que no se puedan producir en grandes cantidades. Las muestras son teñidas y tratadas con óxido de grafeno y posteriormente observadas al microscopio. Y aquí es donde todo lo sabido y por saber acerca de los microscopios requiere ser actualizado y puesto a punto. Rafa F. Leiro, que trabajó durante parte de su postdoc con Julia Sanz Aparicio y que también estuvo durante 5 años en  el MRC Laboratory of Molecular Biology en Cambridge, ha sido quien ha aportado al estudio esta nueva tecnología. Actualmente es investigador junior en el Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO).

    El microscopio utilizado todavía no está disponible en España, se trata de un microscopio FEI Titan Krios, del que he puesto un pequeño vídeo para que veáis que nada tiene que ver con un microscopio electrónico al que estáis acostumbrados. 




    Sin embargo, la clave, más que en el microscopio en sí, está en la criba y tratamiento que se hace de las imágenes, así como de todo el procesamiento bioinformático. Rafa lo explicó en uno de sus seminarios en el MRC que está disponible también en vídeo, donde explica todo el procedimiento hasta poder obtener la estructura, en este caso de un complejo de replicación y reparación de DNA . 



    En el caso de la TmLac han hecho falta un total de 2873 microfotografías seleccionadas entre un total de 3123. El procesamiento y refinamiento de las fotografías de las distintas partículas ha permitido obtener una resolución de 2 amstrongs y esclarecer la estructura en aquellas zonas donde la estructura por cristalografía de rayos X no lograba suficiente resolución.




    Representative negative-stain 2D classes of the different TmLac WT and hybrids. Top views, side views, and broken top views are shown. Black arrows indicate the inner channel of the octamer.*

    Tal y como ya describíamos en la tesis, la estructura cuaternaria está compuesta por 8 subunidades que se pueden apreciar perfectamente en las microfotografías del...

  • Xyn11 la xilanasa hipertermófila y alcalinoresistente

    Hace unos meses publiqué en este mismo blog una entrada titulada "En búsqueda de la superxilanasa". En ella os explicaba nuestro papel en el proyecto WoodZymes. Un proyecto europeo basado en la bioeconomía sostenible en el contexto de la madera y la pulpa de papel. El objetivo del proyecto es  encontrar nuevos usos a los subproductos de esta industria y sustituir la química tradicional por una química más sostenible, basada en el uso de enzimas. Tras el estudio de otra familia de xilanasas, la GH10, se ha encontrado una xilanasa, que no sabemos si es la superxilanasa "definitiva" pero apunta maneras...


    La xilanasa 11, Xyn11 para los amigos, es fruto de un estudio bioinformático de más de 2300 secuencias que aparecían anotadas en las bases de datos. Este trabajo ha sido desarrollado por el grupo de Estructura y Función de Enzimas, liderado por Julio Polaina, del Instituto de Agroquímica y Tecnología de los Alimentos (CSIC). En la actualidad, el abaratamiento en los costes de secuenciación hace que los resultados generados en estos estudios superen en varios órdenes de magnitud las secuencias que son caracterizadas en el laboratorio, y por tanto analizadas de forma experimental. La gran mayoría de secuencias de genes que aparecen en las bases de datos anotadas como xilanasas, lactasas, etc, son asignadas por homología de secuencia, pero menos de un 1% han sido analizadas bioquímicamente. Es por ello que estas bases de datos son un buen punto de partida para "minar" nuevos enzimas.

    El gran problema de los enzimas de interés industrial es que deben cumplir ciertas características muy particulares, en este caso capacidad para trabajar a 90ºC y condiciones de alcalinidad pH > 8. Son condiciones muy extremas, pero no imposibles, de echo hay organismos que viven en ecosistemas tanto o mas extremos. 

    Es poco práctico llevar a la bancada del laboratorio miles de secuencias para su caracterización, así que un buen cribado previo, usando herramientas bioinformáticas, puede ayudar a acotar qué secuencias candidatas podrían tener las características deseadas.

    En este caso se ha logrado ordenar y clasificar en un inmenso cladograma las distintas secuencias de la familia a partir del alineamiento del dominio catalítico GH10 que caracteriza a la familia. De esta forma se ha acotado una región del cladograma que pudiese contener secuencias correspondientes a xilanasas termófilas y alcalófilas. 

    Estudio bioinformático de la familia GH10

    De esta región se escogieron cinco secuencias cuyo código genético se optimizó para la producción  de la proteína en E. coli  y las proteínas resultantes se caracterizaron bioquímicamente mediante ensayos de actividad a distintas condiciones de pH y temperatura.

    Entre estas secuencias apareció una que, si no es la "superxilanasa" definitiva, es candidata a serlo, ya que es activa a 90ºC y pH10.5, la Xyn11 de Pseudothermotoga thermarum. Además, mediante la adición de dominios de unión a carbohidratos, se consiguió incrementar todavía más la actividad a estas condiciones, concretamente mediante la adición del CBM2 de Pyrococcus furiosus que ya ha sido ampliamente ensayado en otros trabajos como dominio de unión a sustratos/soportes como celulosa o quitina. 

    Además, en colaboración con el grupo de cristalografía del Instituto de Química Física Rocasolano (CSIC), liderado por Julia Sanz-Aparicio, se ha resuelto la estructura cristalográfica de Xyn11 para averiguar qué elementos estructurales podrían explicar tan exclusivas propiedades.  Al...

  • En búsqueda de la "superxilanasa"



    La industria papelera y maderera tienen un reto en la actualidad, conseguir aprovechar al máximo un bien tan preciado como son los árboles de donde se extrae la pulpa necesaria para la producción de papel, contrachapados, etc. Tiempo atrás os hablé de este proyecto, en el que estoy implicado, en este
    artículo y ahora empiezan a publicarse los primeros resultados obtenidos en xilanasas extremófilas.

     

    La bioeconomía sostenible es la clave y es uno de los retos del proyecto Woodzymes en el contexto de la madera y la pulpa de papel. Las industrias papeleras y madereras pueden ser altamente contaminantes por la generación de subproductos y residuos químicos. En la actualidad, encontrar nuevos usos a esos productos y cambiar la química tradicional por una química más sostenible, basada en el uso de enzimas, es uno de los objetivos de este proyecto europeo.

     

    Uno de los grandes retos es encontrar enzimas que soporten condiciones extremas de pH alcalino y temperaturas por encima de 80ºC. Un tipo de enzimas de gran interés para este tipo de aplicaciones son las xilanasas. Estas enzimas contribuyen a la degradación de las hemicelulosas facilitando la extracción de la celulosa, ya que participan en la rotura de las interacciones entre celulosa y las ligninas.

     

    El grupo de Estructura y Función de enzimas (del cual formo parte), capitaneado por el Dr. Julio Polaina, ha presentado recientemente un estudio para la detección de xilanasas extremófilas mediante el uso de técnicas bioinformáticas. 

     

    En los últimos años el abaratamiento de las técnicas de secuenciación ha dado como resultado inmensas bases de datos con secuencias a las que se les atribuye ciertas características por comparación de secuencias, pero que no han sido caracterizadas bioquímicamente. El factor limitante es poder analizar a nivel de laboratorio esas nuevas secuencias para encontrar candidatos que se adapten a las condiciones requeridas. Sin embargo, un cribado bioinformático previo, puede facilitar la tarea y limitar las secuencias que son analizadas en la bancada del laboratorio.

     

    Un total de 1306 secuencias de la familia GH11 fueron analizadas mediante técnicas bioinformáticas, que permitieron agrupar las secuencias en un gran árbol filogenético, así como obtener la composición estructural de cada una de ellas. Tras comprobar la localización de algunas secuencias provenientes de microorganismos extremófilos se acotaron regiones del árbol que pudiesen contener secuencias correspondientes a organismos termófilos y se escogieron algunas secuencias representativas de estas regiones para su estudio detallado.

     

    Estas secuencias fueron optimizadas para la producción en E. coli y se realizaron ensayos de actividad en condiciones extremas. Los ensayos mostraron enzimas capaces de funcionar a pH alcalino (pH 9) y temperaturas de 90 ºC. Algunas de estas enzimas habían sido previamente reportadas, demostrando la validez del método bioinformático para el cribado. 

    Además, las enzimas que han mostrado mejores resultados se han testado para la digestión de paja de arroz, un residuo para el cual se están buscando usos que eviten su quema y reducir así problemas medioambientales. El tratamiento puede facilitar el compostaje de la paja, así como la obtención de subproductos, como son los xilooligosacáridos, azúcares con carácter prebiótico que han despertado un gran interés en los últimos años por su impacto en la microbiota intestinal.

     

    En la actualidad el grupo sigue trabajando con el cribado de secuencias de bases de datos para encontrar nuevos candidatos que puedan servir para aplicaciones industriales en condiciones extremas y muy pronto se reportarán nuevos resultados de otras familias analizadas.


    Os dejamos nuestra última publicación, que además hemos hecho un esfuerzo para que se OpenAcces: 


  • La hierba gatera como repelente de insectos...

     

    Adaptado de Melo et al., 2021
    Melo et al., 2021

    Si hay algo que les chifla a los gatos son dos cosas: las cajas vacías y la hierba gatera. La hierba gatera se ha utilizado durante muchos años, además de cómo juguete para gatos, como repelente para insectos. No obstante, hasta hoy, no se conocía el mecanismo por el cual se producía el efecto repelente. 

    La hierba gatera o Nepteria cataria es como un a droga para nuestros pequeños felinos, y desde tiempos inmemoriales ha sido utilizada como repelente para los mosquitos sin embargo no había una explicación molecular para tal efecto.

    El efecto repelente viene dado por una molécula, la nepetalactona. Teniendo en cuenta que se trata de un repelente de muy amplio espectro, es de esperar que su receptor o ruta también sea muy conservada, y el candidato para ser el receptor de la nepetalactona fue la proteína canal TRPA1, un  receptor que tiene afinidad por compuestos irritantes y que se expresa en el sistema nervioso de los insectos. Este receptor se activa frente a calor, especies reactivas de oxígeno y químicos irritantes,  que provoca la transducción de señal hacia el interior celular, mediante cambios del potencial de membrana, activando en el indivíduo una respuesta de huída.

    Para el testeo in vitro  se diseñaron cultivos de células de drosóphila que expresaban el receptor de membrana TRPA1, concretamente la isoforma C, y analizaron por electrophisiología los cambios en el potencial de acción de la membrana tras exponer las células a la nepetalactona (compuesto puro) y la hierba gatera. 

    El resultado fue que eran capaces de modificar el potencial de acción de las células, dando indicio que éste receptor podría ser el interruptor que diese la señal  de huída en el sistema nervioso de los mosquitos ante la presencia de la hierba gatera. 

    Las pruebas in vivo se realizaron con mutantes de mosquito y mosca de la fruta del gen TRPA-1. Individuos incapaces de expresar el receptor. En el caso de las moscas, se redujo la aversión a la hierba gatera, pero al parecer podrían existir otros componentes que las repeliesen y por ello la respuesta no era del todo inhibida sin embargo, los mosquitos incapaces de expresar el gen TRPA1, se mostraron completamente inmunes a la presencia de la hierba gatera y a la nepetalactona.

    Esto demuestras que este tipo de sustancias son eficientes para su uso como insecticida "natural", bien sea a través de los extractos de la planta o bien mediante el uso de sustancias químicas de síntesis directa. Además, sí sois amantes de los gatos, tendréis su amor incondicional garantizado ya que en ellos activa la misma respuesta que a las feromonas... dos efectos en uno...repelente de insectos y atrayente de gatos.

    Os dejo el enlace al artículo, que es open acces:

    Melo, N., Capek, M., Arenas, O. M., Afify, A., Yilmaz, A., Potter, C. J., Laminette, P. J., Para, A., Gallio, M., & Stensmyr, M. C. (2021). The irritant receptor TRPA1 mediates the mosquito repellent effect of catnip. Current biology : CB, S0960-9822(21)00217-7. Advance online publication. https://doi.org/10.1016/j.cub.2021.02.010



     



  • Pfizer...Moderna...¿Cómo son las nuevas vacunas de ARN?

    Tras bastantes semanas sin publicar he encontrado un pequeño hueco para ponerme a escribir acerca de algo que, sin duda, marcará un antes y un después en la historia de la medicina si finalmente se confirman los primeros resultados. Gran parte de la población ha visto con ilusión los anuncios de ambas compañías que, como siempre, hay que tomar con cautela pero, ¿qué hay detrás de estas vacunas? ¿En qué se diferencian con respecto de las vacunas clásicas utilizadas hasta ahora? ¿Por qué se ha tardado tan poco tiempo si la comparamos con otras?
    Las vacunas han sido un gran avance para la humanidad (por mucho que algunos iluminados lo nieguen) y han incrementado la esperanza y la calidad de vida de muchísimas personas, tan sólo hay que ver la erradicación de la poliomielitis, que tantos problemas causó no hace tantos años.

    Muchas de estas vacunas tardaron años en poder desarrollarse y eso hace sospechar de las actuales. No obstante, hay que cambiar la perspectiva. Hay dos factores que han hecho que en pocos meses se hayan desarrollado vacunas tan prometedoras. Por un lado, la urgencia del momento y por otro lado las nuevas tecnologías que han impactado en el campo de la biología molecular y biotecnología. 

    Por un lado, el virus ha provocado una crisis sin precedentes, incluso de mayor magnitud que la provocada por el crack del 29, y desgraciadamente el dinero mueve montañas. Las farmacéuticas son conscientes que los mercados se van a recuperar tan pronto como se vuelva a la normalidad, y la normalidad va a pasar inevitablemente por la invención de una vacuna. A eso cabe sumar que aquel que se lleve el gato al agua va a tener ingresos millonarios puesto que las vacunas se van a vender "como churros". Todo esto va a llevar a una competencia entre empresas similar a la que se produjo en los años 60 con la carrera espacial entre la Unión Soviética y los Estados Unidos. Es por ello que todas han ido a velocidad de crucero (sacrificando muchas veces otros proyectos) para poner todo su empeño en la vacuna contra el SARS-COV19.

    ¿Y por qué ahora se ha hecho tan rápido y hasta ahora podían pasar perfectamente 5 años hasta obtener una vacuna? Aquí entran en juego las nuevas tecnologías que han irrumpido en los últimos años, y que muchas veces se deberían tener en cuenta antes de poner en duda estas nuevas vacunas (aunque repito, con cautela hasta que publiquen los artículos científicos con los detalles). La clave de todo este proceso ha sido la secuenciación del genoma del virus en tiempo récord. Los avances y abaratamiento de las tecnologías de secuenciación han permitido obtener la secuencia del virus en tiempo récord, y lo que es más impresionante, han permitido hacer una secuenciación del virus en distintos pacientes infectados, permitiendo obtener, casi a tiempo real, los cambios y mutaciones del virus a lo largo de la pandemia. De esto ya hablamos en el blog en marzo (aquí).

    Conocer la secuencia permite tener los planes de invasión del virus en nuestro cuerpo, y sobre todo conocer la llave que utiliza para desbloquear las cerraduras de nuestras células e invadirlas. Una vez dentro, los virus utilizan su material genético (en forma de ARN) para "okupar" las células y utilizar todos sus recursos para generar nuevas partículas de virus y seguir invadiendo tejidos. Es cierto que el cuerpo intenta defenderse, pero se enfrenta a algo muy nuevo y en ocasiones no lo consigue, es por ello que la...

  • Pepsi, ¿una bebida de biotecnólogos?


    ¿¿Coca-cola o Pepsi?? La eterna dicotomía que se da en otras marcas de productos alimentarios del día a día, al igual que ocurre con los aficionados del Madrid o del Barça, o los usuarios de Canon y Nikon, tienes que elegir un bando... ¿Qué pasa con las bebidas deCola? Pues si fuese estudiante de biotecnología yo lo tendría muy claro...

    Muchos de vosotros habréis dejado de leer...otros habréis quedado atrapados por la introducción. ¿De qué va todo esto? Cuando uno es profesor de una asignatura, que tiene que ver en su campo de estudio, no tiene más remedio que ir más allá para enfrentarse a los alumnos (en el buen término de la palabra por supuesto). A nivel de bancada, las cosas son tan específicas que son poco útiles en las aulas. ¿Ventajas? Que aprendes cosas que no esperabas, y sobre todo curiosidades que puedes sacar a colación en conversaciones de bar sin que te tachen de rarito.

    El término Biotecnología, como tal, es relativamente reciente, dado que sus raíces se sitúan con el inicio de la biología molecular en los 70. Hasta entonces, muchos de esos conocimientos quedaban inmersos en los campos de la Biología (de bata) o la Bioquímica.

    Sin embargo, como muchas otras veces ocurre, ya se estaba coqueteando con la Biotecnología mucho antes de que ese  término fuese acuñado. Eso sí, de una de forma inconsciente, como es el caso de la curiosidad que os traigo en el blog.

    Desde la antigüedad se han utilizado los enzimas de forma inconsciente y accidental, como es el caso de la elaboración del queso. Es bastante probable que el queso como tal se inventase de forma accidental al guardar la leche en los estómagos de los rumiantes (sí, el plástico ni se soñaba y mucho menos los "tetrabrick"). En esos estómagos la renina hacía de las suyas, afectando a la caseína y provocando la coagulación de la leche. Pero para hablar del tema que atañe la entrada del blog tenemos que adelantarnos en el tiempo hasta el siglo XIX. 

    En el año 1836 Theodor Schwan, autor de la teoría celular e inventor del término metabolismo, aisló la enzima digestiva llamada pepsina, dando un golpe sobre la mesa en el campo de la fisiología, ya que en ese momento se creía que el ácido clorhídrico era el agente encargado de la digestión. 

    Estamos en el siglo XIX y en Alemania. Como podéis imaginar, la alimentación muy mediterránea no sería, y estaría basada principalmente en productos cárnicos. Así que Caleb Bradham, que empezó medicina pero tuvo que dejar la carrera tras la quedarse arruinado su padre, se montó una especie de dispensario o farmacia. En aquella época era habitual disponer de máquinas para hacer agua carbonatada, ya que en esos años se creía que el agua carbonatada podía tener beneficios para la salud y poco a poco fueron llevándose al ámbito doméstico.

    Una de esas bebidas que creó fue la Pepsi-Cola. Un refresco compuesto por nue z de cola y pepsina. Como veis, tampoco se calentó demasiado la cabeza al asignar un nombre a la bebida, aunque al principio fue conocida como Brad Drink. El resultado fue un refresco que por un lado tenía los beneficios de los extractos de la nuez de cola, y por otro lado era una bebida que teóricamente ayudaba a la digestión por la presencia de pepsina, sobre todo tras una comida copiosa rica en proteínas. Por otro lado, y casi contemporáneamente, existía su competidor directo, la Coca-Cola, con una formulación distinta, ya...

  • Fotonatura XXIII: Libelloides coccajus
    Tras meses de confinamiento salir al campo ha sido una auténtica bendición, en una primavera especialmente húmeda que ha dejado los campos llenos de flores, y cómo no, de insectos. Servidor, con 31 primaveras cumplidas, jamás se había encontrado con la especie protagonista de nuestro fotonatura de hoy. ¿Una mariposa? ¿Una libélula? Para mí, que soy biólogo... ¡un bicho raro! Hoy os presento a Libelloides coccajus perteneciente al orden Neuroptera (aunque en alguna guía lo he visto como coccaius).

    Uno de los ámbitos fotográficos que más predomina durante los meses de primavera e inicios de verano es la macrofotografía de insectos. Pasear por el campo e ir descubriendo nuevas especies y sacando fotos con buena composición, luz, etc. es uno de los objetivos de estos meses.

    En una de nuestras últimas salidas nos encontramos con un insecto que ni yo ni mi amigo habíamos visto jamás, quizás la tranquilidad del confinamiento haya ayudado a su aparición, ya que se trata de una especie poco común.

    El vuelo y envergadura de las alas es similar al de una mariposa, sin embargo cuando lo vemos de cerca dista mucho de éstas, porque las alas recuerdan a las de una libélula o una mosca. Las alas son traslúcidas en ciertas zonas y carecen de escamas.

    A diferencia de las mariposas, que liban néctar, se alimentan de pequeños insectos voladores. El dimorfismo sexual viene marcado porque el macho tiene una larga pinza abdominal para sujetar a la hembra durante las cópulas.

    Sin más os dejo con un par de fotos de la especie en cuestión, una con las alas desplegadas y otra con las alas cerradas. Atentos por si la veis por el campo, porque parece ser poco común, o al menos lo era...

    Libelloides coccaius

    Libelloides coccajius (II)






  • ¡Pon una vena en tu mesa!
    Muchos de vosotros os estaréis preguntando...¿y este título?. Ahora lo entenderéis...Seguro que muchos de vosotros habréis experimentado con la realidad aumentada. En muchos dispositivos móviles está disponible y hace poco tiempo se puso de moda en Instagram meter un león en el salón, un panda en el sofá, etc. Quitando lo anecdótico del asunto, este tipo de herramientas tiene un potencial enorme en educación y concretamente en biología, anatomía, etc. Si os animáis os puedo enseñar algunos ejemplos y os dejo enlaces para que lo podáis comprobar...




    El potencial que tenemos en nuestros bolsillos era impensable hace unos años, y algunas cosas se asemejan a la ciencia ficción. Gracias a la realidad aumentada, podemos navegar a través de monumentos, ver indicaciones en mapas 3D, simular la trayectoria de los astros, etc. Incluso se puede utilizar para complementar la enseñanza con alumnos que requieran de necesidades educativas especiales. Cada vez se utilizan más aplicaciones que pueden crear modelos 3D a partir de dibujos 2D para aquellos alumnos que tienen problemas con la visión espacial.

    Estas herramientas también pueden ser muy útiles para el estudio de ciertas asignaturas que requieren de la visión espacial, como anatomía, bioquímica, biología celular, etc. Google ha puesto algunos ejemplos al alcance de todos a través de su buscador y a muchos les puede abrir los ojos ante las arduas jornadas de estudio y complementar los conocimientos, lo que ocurre es que no siempre son fáciles de localizar.

    Yo mismo, probando el sistema, he puesto una vena en mi mesita de café (de ahí el título de la entrada) y el modelo es especialmente bueno para hacerse una idea de la proporción de las distintas células, capas, válvulas, etc.

    Investigando un poco más acerca del tema, automáticamente me ha venido a la cabeza cómo de útil podría ser esto para el estudio de macromoléculas. Así que con dos golpes de clic he descubierto un artículo en la revista "Chemical Education" donde implementan la realidad aumentada en las aulas, convirtiendo estructuras 3D de proteínas, ADN, etc a la realidad aumentada.



    El principal inconveniente que le he encontrado es que tan sólo funciona en el entorno iOS. No obstante he decidido hacer mi propia prueba elaborando un modelo de una b-galactosidasa que he podido poner en mi salón (tenéis el vídeo al final).

    Es una herramienta muy potente que debemos seguir de cerca aquellos que se dediquen a la docencia ya que con el paso del tiempo la realidad aumentada estará al alcance de cualquier modelo de dispositivo y los programas para poder hacer los modelos estarán mucho mas al alcance de todos, sin tener que pasar por línea de comandos, etc.

    Os dejo con algunas demostraciones y los enlaces para que podáis ver las simulaciones 3D que ofrece google (hay bastantes más):

    Vaso sanguíneo



    Lactasa (esta ha sido creada siguiendo el artículo que comparto)

    Como podéis ver son herramientas realmente útiles y que pueden solucionar a muchos ciertas dudas. Además en tiempos de COVID, en donde la presencialidad va a estar muy limitada, este tipo de recursos pueden ser un complemento para compensar la falta de prácticas presenciales. Os dejo la referencia de la publicación.

    Sanii, B. (2020). Creating Augmented Reality USDZ Files to Visualize 3D Objects on Student Phones in the Classroom. Journal of chemical education97(1), 253-257.



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